Rita casadio
Pollo alla birra
Le proteine di membrana sono un sottoinsieme abbondante e funzionalmente rilevante di proteine che putativamente includono da circa il 15 fino al 30% del proteoma degli organismi completamente sequenziati. Queste stime sono principalmente calcolate sulla base del confronto delle sequenze e della predizione delle proteine di membrana. È quindi urgente sviluppare metodi in grado di selezionare le proteine di membrana soprattutto nel caso delle proteine di membrana esterna, appena prese in considerazione quando viene eseguita l’analisi del proteoma. Questo aiuterà anche l’annotazione delle proteine quando nessuna sequenza omologa viene trovata nel database. Le proteine di membrana esterna risolte finora a risoluzione atomica interagiscono con la membrana esterna dei batteri con una caratteristica struttura a botte beta che comprende diversi numeri pari di filamenti beta (proteine di membrana a botte beta). In questo differiscono dalle proteine di membrana della membrana citoplasmatica dotate di fasci di eliche alfa (tutte proteine di membrana alfa) e hanno bisogno di predittori specializzati.
Sviluppiamo un modello HMM, che può predire la topologia delle proteine di membrana beta barrel usando, come input, informazioni evolutive. Il modello è ciclico con 6 tipi di stati: due per il nucleo transmembrana del filamento beta, uno per il cappuccio del filamento beta su entrambi i lati della membrana, uno per il loop interno, uno per il loop esterno e uno per lo stato del dominio globulare al centro di ogni loop. Lo sviluppo di un input specifico per HMM basato sull’allineamento di sequenze multiple è nuovo. L’accuratezza per residuo del modello è dell’83% quando viene adottata una procedura a coltello. Con un metodo di ottimizzazione del modello che utilizza un algoritmo di programmazione dinamica, vengono predetti correttamente anche sette modelli topologici su dodici proteine incluse nel set di test. Quando viene utilizzato come discriminatore, il modello è piuttosto selettivo. Ad un valore fisso di probabilità, mantiene l’84% di un set non ridondante che comprende 145 sequenze di proteine di membrana esterna ben annotate. Contemporaneamente, rifiuta correttamente il 90% di un insieme di proteine globulari che comprende circa 1200 catene con bassa identità di sequenza (<30%) e il 90% di un insieme di tutte le proteine di membrana alfa, che comprende 188 catene.
Clerici regia di aglauco casadio
Laurea in Fisica presso l’Università di Bologna, Italia, e diversi corsi sia in Italia che all’estero. Esperienza e background teorico in diversi campi, tra cui Informatica, Biofisica molecolare di membrane e proteine, Biologia computazionale e Bioinformatica.
Dopo aver lavorato in laboratori di biofisica sia negli Stati Uniti che in Germania, nel 1987 Rita Casadio è diventata assistente di biofisica all’Università di Bologna. Dal 1 ottobre 2003 Rita Casadio è professore ordinario di Biochimica/Bioinformatica/Biofisica presso la stessa Università, dove ha fondato e dirige un gruppo di Biocomputing e ha coordinato il primo Master Internazionale Italiano in Bioinformatica.
Rita Casadio è interessata alla modellazione al computer di processi biologici rilevanti, come il ripiegamento e la modellazione delle proteine, l’interazione proteina-proteina, l’annotazione del genoma, le reti di interazione proteica, la ricerca e l’annotazione di SNPs e il loro effetto sulla stabilità delle proteine. Uno dei principali campi di ricerca è lo sviluppo di software specifici per la risoluzione di problemi di analisi su larga scala di dati biomedici e biotecnologici derivanti dal sequenziamento del genoma o da esperimenti su proteomi e interactomi. I metodi sono basati su reti neurali, modelli di Markov nascosti, Support Vector Machines, campi casuali condizionati e loro combinazioni. Le sue ricerche sono dedicate a diversi aspetti della predizione della struttura delle proteine, tra cui la predizione della struttura secondaria e terziaria, la topologia delle proteine di membrana, la funzione delle proteine, l’interazione proteina-proteina e proteina-DNA, i meccanismi di reazione delle proteine nei processi biologici e la progettazione de novo di peptidi/molecole (per dettagli vedere http://lipid.biocomp.unibo.it . Rita Casadio è autrice di circa 300 articoli scientifici e ha presentato il suo lavoro in numerosi (oltre 300) meeting nazionali e internazionali.
Come fare la besciamella vegana
Dopo aver lavorato in laboratori di biofisica sia negli Stati Uniti che in Germania, nel 1987 Rita Casadio è diventata assistente di biofisica all’Università di Bologna. Dal 1/10/2003 è professore ordinario di Biochimica/Bioinformatica/Biofisica all’UNIBO. Attualmente è interessata alla modellazione al computer di processi biologici rilevanti, come il ripiegamento e la modellazione delle proteine, l’interazione proteina-proteina, l’annotazione del genoma, le reti di interazione proteica, la ricerca e l’annotazione di SNPs e il loro effetto sulla stabilità delle proteine. Uno dei principali campi di ricerca è lo sviluppo di software specifici per la risoluzione di problemi di analisi su larga scala di dati biomedici e biotecnologici derivanti dal sequenziamento del genoma o da esperimenti su proteomi e interactomi. I metodi sono basati sul machine learning.
Marie-France Sagot è direttore di ricerca presso l’Istituto francese di ricerca in informatica e automazione (INRIA) e membro dello staff dell’Università di Lione, dove si occupa di biologia computazionale, analisi e progettazione di algoritmi e combinatoria. Per quanto riguarda la biologia computazionale, è più specificamente interessata alla genomica comparativa, (co-)evoluzione, strutture di RNA, (co-)filogenesi, regolazione, reti biologiche, NGS e simbiosi. Sito web: https://team.inria.fr/erable/en/marie-france-sagot/cv/
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La determinazione della differenza di potenziale elettrochimico dei protoni nei cromatofori battericiRecenti progressi negli studi sulle membrane biologiche, 1985Save to LibraryEditPaperRank: Lettori Menzioni di documenti correlatiVedi l’impatto
Machine-Learning Methods to Predict Protein Interaction Sites in Folded ProteinsLecture Notes in Computer Science, 2012ABSTRACT Un predittore affidabile dei siti di interazione proteina-proteina è necessario per indagare e modellare le reti di interazione funzionale delle proteine. Le HM-SVM (Hidden Markov Support Vector Machines) hanno dimostrato di essere tra i metodi più performanti per questo compito. Inoltre, è stato notato che le prestazioni di un predittore migliorano quando il suo input sfrutta la differenza tra l’accessibilità al solvente dei residui osservata e prevista. In questo articolo, per la prima volta, combiniamo questi elementi e presentiamo ISPRED2, un nuovo metodo basato su HM-SVM che supera lo stato dell’arte delle prestazioni (Q2=0,71 e correlazione=0,43). ISPRED2 consiste in una serie di script Python volti a integrare i diversi software di terze parti per ottenere la predizione finale.Save to LibraryEditPaperRank: Lettori Articoli correlati MenzioniVisualizza Impatto